PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA
El
agua es una biomolécula inorgánica. Se trata de la biomolécula más abundante en
los seres vivos.
ESTRUCTURA MOLECULAR
El
agua es una molécula formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno. La
unión de esos elementos con diferente electronegatividad proporciona unas
características poco frecuentes. Estas características son:
· La molécula de agua forma un ángulo de 104,5º.
· La molécula de agua es neutra.
· La molécula de agua, aun siendo neutra, forma un
dipolo, aparece una zona con un diferencial de carga positivo en la región de
los Hidrógenos, y una zona con diferencial de carga negativo, en la región del
Oxígeno.
· El dipolo facilita la unión entre moléculas,
formando puentes de hidrógeno, que unen la parte electropositiva de una
molécula con la electronegativa de otra.
Las propiedades del agua permiten aprovechar esta
molécula para algunas funciones para los seres vivos. Estas funciones son las
siguientes:
· Disolvente polar universal: el agua,
debido a su elevada constante dieléctrica, es el mejor disolvente para todas
aquellas moléculas polares. Sin embargo, moléculas apolares no se disuelven en
el agua. Esta propiedad, tal vez la más importante para la vida, se debe a su
capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras sustancias que pueden
presentar grupos polares o con carga iónica (alcoholes, azúcares con grupos
R-OH , aminoácidos y proteínas con grupos que presentan cargas + y - , lo que
da lugar a disoluciones moleculares También las moléculas de agua pueden
disolver a sustancias salinas que se disocian formando disoluciones iónicas.
· Lugar donde se realizan reacciones químicas:
debido a ser un buen disolvente, por su elevada constante dieléctrica, y debido
a su bajo grado de ionización.
· Función estructural: por su elevada
cohesión molecular, el agua confiere estructura, volumen y resistencia.
· Función de transporte: por
ser un buen disolvente, debido a su elevada constante dieléctrica, y por poder
ascender por las paredes de un capilar, gracias a la elevada cohesión entre sus
moléculas, los seres vivos utilizan el agua como medio de transporte por su
interior.
Aminoácidos
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Los aminoácidos son
la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los
procesos metabólicos. Sus funciones más importante son el transporte
óptimo de nutrientes y la optimización del almacenamiento de todos los
nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y
vitaminas). La mayoría de las enfermedades de la sociedad actual son
debidas a nuestro estilo de vida, tales como: obesidad, colesterol, diabetes,
insomnio, disfunción eréctil o la artritis. Todas son atribuibles a trastornos
metabólicos básicos. Lo mismo ocurre con la pérdida de cabello o las arrugas
profundas.
Los aminoácidos
son las unidades químicas o "bloques de construcción" del cuerpo que
forman las proteínas. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20
aminoácidos forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y
el pelo.
Existen dos tipos
principales de aminoácidos que están agrupados según su procedencia y
características. Estos grupos son aminoácidos esenciales y aminoácidos no
esenciales.
Los aminoácidos que se obtienen
de los alimentos se llaman "Aminoácidos esenciales".
Los aminoácidos que puede
fabricar nuestro organismo a partir de otras fuentes, se llaman
"Aminoácidos no esenciales".
El crecimiento, la reparación y
el mantenimiento de todas las células dependen de ellos. Después del agua, las
proteínas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo.
Los
20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina (Ser,S), Treonina
(Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina
(Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina
(Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina
(Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico
(Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H)
Los péptidos
son moléculas compuestas a
partir de los vínculos que entablan ciertos aminoácidos (que, a su vez,
son ciertas clases de moléculas de carácter orgánico). La relación entre los
aminoácidos quedaba establecida a través de lo que se conoce como un enlace
peptídico.
Es importante destacar que las proteínas también se forman mediante las uniones de los aminoácidos. Por lo general, cuando se involucran más de un centenar de aminoácidos, se habla de proteínas, mientras que las moléculas que presenta una cantidad inferior ingresan en el grupo de los péptidos. Los péptidos, por lo tanto, tienen menor masa.
Las propiedades de las moléculas
que participan del enlace y el número de ellas posibilitan la distinción entre
los diferentes tipos de péptidos. Es posible hablar, en este sentido, de polipéptidos
(que son aquellos péptidos con más de diez aminoácidos, pero con una cifra
inferior a la que tienen las proteínas) o de oligopéptidos (que tienen menos de
una decena de aminoácidos).
Para
nombrar polipéptidos y proteínas, se recurre a nombres triviales que,
en la mayoría de los casos, hacen referencia a su función.
Se
denomina secuencia de un péptido o de una proteína al orden de los AA
que lo integran. La secuencia viene determinada por:
1.- qué
AA forman del péptido o proteína
2.- el
orden en que están ensamblados
Las proteínas
son los
materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las células de todos
los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los
tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan
funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de
oxígeno y de grasas
en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También
son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base
de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento
de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Son
macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y
fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (I), etc...
Estos
elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales
llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como
los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos".
Se
clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según
estén formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos
más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.
ESTRUCTURA
DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína
viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la
anterior en el espacio.
La estructura primaria es la
secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen
la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.
La estructura secundaria es la
disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a
medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a
la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria.
Existen
dos tipos de estructura secundaria:
esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a
la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH-
del cuarto aminoácido que le sigue.
La estructura terciaria informa
sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura
primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular
facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se
mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de
los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
El puente disulfuro entre los
radicales de aminoácidos que tiene azufre.
Los puentes de hidrógeno.
Los puentes eléctricos.
Las interacciones hifrófobas.
Esta estructura informa de la
unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
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