domingo, 24 de abril de 2016

EL AGUA


PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA
EL AGUA


El agua es una biomolécula inorgánica. Se trata de la biomolécula más abundante en los seres vivos.
ESTRUCTURA MOLECULAR


El agua es una molécula formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno. La unión de esos elementos con diferente electronegatividad proporciona unas características poco frecuentes. Estas características son:

· La molécula de agua forma un ángulo de 104,5º.

· La molécula de agua es neutra.

· La molécula de agua, aun siendo neutra, forma un dipolo, aparece una zona con un diferencial de carga positivo en la región de los Hidrógenos, y una zona con diferencial de carga negativo, en la región del Oxígeno.

· El dipolo facilita la unión entre moléculas, formando puentes de hidrógeno, que unen la parte electropositiva de una molécula con la electronegativa de otra.


Las propiedades del agua permiten aprovechar esta molécula para algunas funciones para los seres vivos. Estas funciones son las siguientes:

· Disolvente polar universal: el agua, debido a su elevada constante dieléctrica, es el mejor disolvente para todas aquellas moléculas polares. Sin embargo, moléculas apolares no se disuelven en el agua. Esta propiedad, tal vez la más importante para la vida, se debe a su capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras sustancias que pueden presentar grupos polares o con carga iónica (alcoholes, azúcares con grupos R-OH , aminoácidos y proteínas con grupos que presentan cargas + y - , lo que da lugar a disoluciones moleculares También las moléculas de agua pueden disolver a sustancias salinas que se disocian formando disoluciones iónicas.

· Lugar donde se realizan reacciones químicas: debido a ser un buen disolvente, por su elevada constante dieléctrica, y debido a su bajo grado de ionización.

· Función estructural: por su elevada cohesión molecular, el agua confiere estructura, volumen y resistencia.

· Función de transporte: por ser un buen disolvente, debido a su elevada constante dieléctrica, y por poder ascender por las paredes de un capilar, gracias a la elevada cohesión entre sus moléculas, los seres vivos utilizan el agua como medio de transporte por su interior.




Aminoácidos

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).



Los aminoácidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metabólicos. Sus funciones más importante son el transporte óptimo de nutrientes y la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas). La mayoría de las enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida, tales como: obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfunción eréctil o la artritis. Todas son atribuibles a trastornos metabólicos básicos. Lo mismo ocurre con la pérdida de cabello o las arrugas profundas.

Los aminoácidos son las unidades químicas o "bloques de construcción" del cuerpo que forman las proteínas. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20 aminoácidos forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo.

Existen dos tipos principales de aminoácidos que están agrupados según su procedencia y características. Estos grupos son aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales.

Los aminoácidos que se obtienen de los alimentos se llaman "Aminoácidos esenciales".

Los aminoácidos que puede fabricar nuestro organismo a partir de otras fuentes, se llaman "Aminoácidos no esenciales".

El crecimiento, la reparación y el mantenimiento de todas las células dependen de ellos. Después del agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo.

Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H)







Los péptidos son moléculas compuestas a partir de los vínculos que entablan ciertos aminoácidos (que, a su vez, son ciertas clases de moléculas de carácter orgánico). La relación entre los aminoácidos quedaba establecida a través de lo que se conoce como un enlace peptídico.

Es importante destacar que las proteínas también se forman mediante las uniones de los aminoácidos. Por lo general, cuando se involucran más de un centenar de aminoácidos, se habla de proteínas, mientras que las moléculas que presenta una cantidad inferior ingresan en el grupo de los péptidos. Los péptidos, por lo tanto, tienen menor masa.

Las propiedades de las moléculas que participan del enlace y el número de ellas posibilitan la distinción entre los diferentes tipos de péptidos. Es posible hablar, en este sentido, de polipéptidos (que son aquellos péptidos con más de diez aminoácidos, pero con una cifra inferior a la que tienen las proteínas) o de oligopéptidos (que tienen menos de una decena de aminoácidos).


Para nombrar polipéptidos y proteínas, se recurre a nombres triviales que, en la mayoría de los casos, hacen referencia a su función.

Se denomina secuencia de un péptido o de una proteína al orden de los AA que lo integran. La secuencia viene determinada por:

1.- qué AA forman del péptido o proteína

2.- el orden en que están ensamblados




Las proteínas

son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.

Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales  llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos".
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.  
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
  1. La a(alfa)-hélice
  2. La conformación beta
esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
Los puentes de hidrógeno.
Los puentes eléctricos.
Las interacciones hifrófobas.
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.